ABSTRACT
En este trabajo se presenta un estudio sistemático sobre el efecto del incremento en el número de grupos OH de alcoholes y polioles de cuatro carbonos sobre las propiedades conformacionales de la β-lactoglobulina. Los cambios en el comportamiento de las soluciones acuosas de la proteína por la adición de 1-butanol, 1,2-butanodiol, 1,2,4-butano-triol y 1,2,3,4-butanotetrol fueron determinados por espectroscopia UV, de fluorescencia y DC en el UV lejano, y en el UV cercano a 298,15 K. Los resultados muestran que el butanol ejerce una mayor modificación en la estructura de la proteína y el efecto va disminuyendo a medida que se incrementa el número de grupos OH.
In this work we present a systematic study of the effect of the increase of OH groups in alcohols and polyols of four carbon atoms on the conformational properties of β-lactoglobulin. The changes in the behavior of the aqueous solution of the protein by the addition of 1-butanol, 1,2-butanediol, 1,2,4-butanetriol y 1,2,3,4-butano-tetrol were determined by UV, far and near UV CD spectra and fluorescence spectroscopy at 298.15K. The results show that the largest modification ofprotein structure is due to butanol and the effect decreases as the number of OH groups increase.
Neste trabalho apresenta-se um estudo sistemático sob o efeito do acréscimo do número de grupos OH de alcoóis e polióis de quatro carbonos nas propriedades conformacionais da β-lactoglobulina. As mudanças no comportamento das soluções aquosas da proteína, pela adição de 1-butanol, 1,2 butanodiol, 1,2,4 e 1,2,3,4 butanotetrol butanotriol, foram determinados por espectroscopia UV, fluorescência e DC no UV distante, e no UV próximo a 298,15 K. Os resultados mostraram que o butanol tem uma maior influencia na estrutura da proteína, e o seu efeito diminui com o aumento do número de grupos OH.
ABSTRACT
En este trabajo se presenta un estudio sistemático sobre el efecto de las soluciones acuosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol con diferentes concentraciones, sobre la estabilidad térmica de la holo-α-lactoalbúmina bovina con pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Los resultados obtenidos muestran que los polioles usados estabilizan la holo-α-lactoalbúmina en un grado significativamente menor al reportado para otras proteínas. Se sugiere que este menor efecto de estabilización ocurre debido a que esta proteína presenta un estado desnaturalizado parcialmente desdoblado.
In this work we present a systematic study of the effect of aqueous solutions of erythritol, xylitol, sorbitol and inositol on thermal stability of bovine holo-α-lactalbumin at pH 6,5 using UV-VIS spectroscopy. The results show that the polyols used stabilize the holo-α-lactoalbumin in a significant lesser extent than the reported for others proteins. It is suggested that the lower stabilization achieved for this protein is the result of a partially unfolded denaturated state that this protein presents.
Neste trabalho é apresentado um estudo sistemático acerca do efeito de soluções aquosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol a diferentes concentrações sobre a estabilidade térmica da holo-α-lactoalbumina bovina a pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Os resultados obtidos mostram que os polióis usados estabilizam a holo-α-lactoalbumina num grado significativamente menor ao reportado para outras proteínas. Se sugere que este menor efeito de estabilização ocorre devido a que esta proteína apresenta um estado desnaturalizado parcialmente desdobrado.